Diferencia entre enzima y coenzima

Diferencia clave: enzima vs coenzima
 

Las reacciones químicas convierten uno o más sustratos en productos. Estas reacciones son catalizadas por proteínas especiales llamadas enzimas. Las enzimas actúan como un catalizador para la mayoría de las reacciones sin ser consumidas. Las enzimas están hechas de aminoácidos y tienen secuencias de aminoácidos únicas compuestas de 20 aminoácidos diferentes. Las enzimas están respaldadas por pequeñas moléculas orgánicas no proteicas llamadas cofactores. Las coenzimas son un tipo de cofactores que ayudan a las enzimas a realizar catálisis. La diferencia clave entre la enzima y la coenzima es que La enzima es una proteína que cataliza las reacciones bioquímicas mientras La coenzima es una molécula orgánica no proteína que ayuda a las enzimas a activar y catalizar las reacciones químicas. Las enzimas son macromoléculas, mientras que las coenzimas son moléculas pequeñas.

CONTENIDO
1. Descripción general y diferencia de claves
2. Que es una enzima
3. ¿Qué es una coenzima?
4. Comparación de lado a lado - Enzima vs Coenzima
5. Resumen

Que es una enzima?

Las enzimas son catalizadores biológicos de las células vivas. Son proteínas compuestas de cientos a millones de aminoácidos unidos como perlas en una cuerda. Cada enzima tiene una secuencia de aminoácidos única, y está determinada por un gen específico. Las enzimas aceleran casi todas las reacciones bioquímicas en los organismos vivos. Las enzimas solo influyen en la velocidad de la reacción, y su presencia es esencial para iniciar la conversión química porque las enzimas reducen la energía de activación de la reacción. Las enzimas cambian la velocidad de la reacción sin consumirse o sin cambiar la estructura química. La misma enzima puede catalizar la conversión de más y más sustratos en productos al mostrar la capacidad de catalizar la misma reacción una y otra vez.

Las enzimas son altamente específicas. Una enzima particular se une con un sustrato específico y cataliza una reacción específica. La especificidad de la enzima es causada por la forma de la enzima. Cada enzima tiene un sitio activo con una forma específica y grupos funcionales para unión específica. Solo el sustrato específico coincidirá con la forma del sitio activo y se atará con él. La especificidad de la unión del sustrato enzimático puede explicarse por dos hipótesis llamada Hipótesis de bloqueo y llave e hipótesis de ajuste inducido. La hipótesis de bloqueo y llave indica que la coincidencia entre enzima y sustrato es específica similar a un bloqueo y una llave. La hipótesis de ajuste inducido dice que la forma del sitio activo puede cambiar para que se ajuste a la forma del sustrato específico similar a los guantes que se ajustan a la mano de uno.

Las reacciones enzimáticas se ven afectadas por varios factores como el pH, la temperatura, etc. Cada enzima tiene un valor de temperatura óptimo y un valor de pH para funcionar de manera eficiente. Las enzimas también interactúan con cofactores no proteicos como grupos protésicos, coenzimas, activadores, etc. para catalizar reacciones bioquímicas. Las enzimas se pueden destruir a alta temperatura o por alta acidez o alcalinidad porque son proteínas.

Figura 01: Modelo de ajuste inducido de actividad enzimática.

¿Qué es una coenzima??

Las reacciones químicas son ayudadas por moléculas no proteicas llamadas cofactores. Los cofactores ayudan a las enzimas a catalizar las reacciones químicas. Hay diferentes tipos de cofactores y las coenzimas son un tipo entre ellos. La coenzima es una molécula orgánica que se combina con un complejo de sustrato enzimático y ayuda al proceso de catálisis de la reacción. También se conocen como moléculas auxiliares. Están formados por vitaminas o derivados de vitaminas. Por lo tanto, las dietas deben contener vitaminas que proporcionan coenzimas esenciales para las reacciones bioquímicas.

Las coenzimas pueden unirse con el sitio activo de la enzima. Se unen libremente con la enzima y ayudan a la reacción química al proporcionar grupos funcionales necesarios para la reacción o alterando la conformación estructural de la enzima. Por lo tanto, la unión del sustrato se vuelve fácil, y la reacción se dirige hacia los productos. Algunas coenzimas actúan como sustratos secundarios y se alteran químicamente al final de la reacción, a diferencia de las enzimas.

Las coenzimas no pueden catalizar una reacción química sin una enzima. Ayudan a las enzimas a actuar y llevar a cabo sus funciones. Una vez que la coenzima se une con la apoenzima, la enzima se convierte en una forma activa de la enzima llamada holoenzima e inicia la reacción.

Ejemplos de coenzimas son adenosina trifosfato (ATP), nicotinamida adenina dinucleótido (NAD), flavina adenina dinucleótido (FAD), coenzima A, vitaminas B1, B2 y B6, etc.

Figura 02: unión al cofactor con una apoenzima

¿Cuál es la diferencia entre enzima y coenzima??

Resumen -Enzima vs Coenzima

Las enzimas catalizan las reacciones químicas. Las coenzimas ayudan a las enzimas a catalizar la reacción activando enzimas y proporcionando grupos funcionales. Las enzimas son proteínas compuestas de aminoácidos. Las coenzimas no son proteínas. Se derivan principalmente de vitaminas. Estas son las diferencias entre enzimas y coenzimas.

Referencia:
1. "Enzimas."RSC. norte.pag., norte.d. Web. 15 de mayo de 2017. .
2. "Bioquímica estructural/enzima/coenzimas."Bioquímica estructural/enzima/coenzimas - Wikibooks, libros abiertos para un mundo abierto. norte.pag., norte.d. Web. 15 de mayo de 2017. .

Imagen de cortesía:
1. "Diagrama de ajuste inducido" por Timvickers, vectorizado por Fvasconcellos, proporcionado por Timvickers (Dominio público) a través de Commons Wikimedia
2. "Enzimas" de Moniquepena - Trabajo propio (dominio público) a través de Commons Wikimedia