Diferencia entre la lipoproteína lipasa y la lipasa sensible a la hormona

Diferencia clave - Lipoproteína Lipasa vs hormona Sensible Lipasa
 

Las lipasas son enzimas que hidrolizan los lípidos. Para ser absorbido por el sistema circulatorio, los lípidos deben hidrolizarse en ácidos grasos y glicerol. Lipoproteína lipasa (LPL) en una enzima que es miembro de la familia de genes lipasa y se activa por insulina. Lipasa sensible a hormonas (HSL) es una enzima involucrada en la hidrólisis de ésteres, especialmente los ésteres de colesterilo y se activan por el glucagón y las hormonas del estrés. El diferencia clave es el factor de activación de las dos enzimas. Lipoproteína lipasa (LPL) se activa por insulina, mientras que la lipasa sensible a la hormona (HSL) se activa por las hormonas del estrés (glucagón, etc.).

CONTENIDO

1. Descripción general y diferencia de claves
2. ¿Qué es la lipoproteína lipasa?
3. ¿Qué es la lipasa sensible a la hormona?
4. Similitudes entre la lipoproteína lipasa y la lipasa sensible a la hormona
5. Comparación de lado a lado-lipoproteína lipasa vs lipasa sensible a la hormona en forma tabular
6. Resumen

¿Qué es la lipoproteína lipasa??

La lipoproteína lipasa (LPL) se considera miembro de la familia genética de lipasa. Estas lipasas incluyen lipasa hepática, lipasa endotelial y lipasa pancreática. LPL está hecho de dos regiones específicas, a saber, el extremo N más grande y el dominio C-terminal más pequeño. El dominio N-terminal más grande consiste en el sitio activo lipolítico. Un enlazador peptídico ayuda a estos dos dominios para unir juntos. El N-terminal es una estructura globular que tiene una hoja beta central encerrada por hélices. El C-terminal toma la forma de un cilindro alargado y es un sándwich beta hecho de dos capas de láminas beta.

Las lipoproteínas lipasas son generalmente enzimas solubles en agua que funcionan para hidrolizar triglicéridos en lipoproteínas. También participan en la promoción de la absorción celular de lipoproteínas ricas en colesterol, restos de quilomicrones y ácidos grasos libres. LPL se une a la superficie luminal de las células endoteliales que están presentes en los capilares. Esta unión de la enzima es causada por proteoglicanos sulfatados con heparina y la proteína de la proteína de glicosilfosfatidilinositol la proteína de unión a HDL 1 (GPIHBP1). LPL se extiende ampliamente en el corazón, el tejido esquelético y las glándulas adiposas y mamarias sometidas a lactancia.

Figura 01: lipoproteína lipasa

LPL se regula principalmente transcripcionalmente y post-transcripcionalmente. Las funciones de estos LPL son para ayudar a codificar lipoproteínas lipasas que se encuentran en las células endoteliales en los músculos, el corazón y el tejido adiposo. También actúa como un homodímero. Puede actuar como un catalizador para ayudar a convertir VLDL a IDL y luego a LDL. Si hay mutaciones serias que han tenido lugar, entonces causa la deficiencia de LPL, lo que da como resultado hiperlipoproteinemia tipo I. Pero, si hay mutaciones que no son graves, entonces puede dar lugar a trastornos del metabolismo de las lipoproteínas.

¿Qué es la lipasa sensible a la hormona??

Lipasa sensible a hormonas (HSL) se conoce como una enzima que implica en la hidrólisis de los ésteres. Es una lipasa neutra intracelular que también es referida por el término colesteril ester hidrolasa previamente. HSL puede ser de dos formas, forma larga y corta. Ambas formas se presentan en diferentes tipos de tejidos. HSL se expresa en tejidos esteroidogénicos como testículos en forma larga. Funciona en la conversión de los ésteres de colesterilo en colesterol libre. Esto da como resultado la producción de hormonas esteroides. HSL se expresa en el tejido adiposo en el formato largo que implica en la hidrólisis de los triglicéridos a los ácidos grasos.

Durante la alta demanda de energía a nivel corporal, HSL se activa para movilizar grasas almacenadas. La activación de HSL tiene lugar en dos pasos con la participación de dos mecanismos diferentes. Inicialmente, HSL se mueve a la superficie de una molécula lipídica por la perifilina A fosforilada que imita la hidrólisis de la molécula lipídica.

Figura 02: El proceso de lipólisis y acción HSL

En segundo lugar, HSL se activa en un mecanismo menos significativo comparable al del primero. Aquí HSL se activa mediante una vía de señalización a través de una molécula específica conocida como proteína quinasa A (PKA) dependiente de CAMP (PKA). Esta activación es importante en la movilización de lípidos que ocurren en respuesta al AMP cíclico (CAMP). La producción de AMPc se eleva con la activación del receptor acoplado a GProteína. La vía secundaria de la activación de HSL ocurre en el receptor de glucagón y el receptor de ACTH por la estimulación de beta-adrenérgica y ACTH respectivamente. HSL implica en la movilización de grasas almacenadas. Esta se considera la función principal de HSL. Esta enzima hidroliza triacilglicerol y diacilglicerol, lo que resulta en liberar un ácido graso en cada caso con la producción de diglicéridos y monoglicéridos respectivamente.

¿Cuál es la similitud entre la lipoproteína lipasa y la lipasa sensible a la hormona??

• Ambos participan en reacciones de hidrólisis

¿Cuál es la diferencia entre la lipoproteína lipasa y la lipasa sensible a la hormona??

Resumen -Lipoproteína Lipasa vs hormona Sensible Lipasa

LPL y HSL son enzimas importantes para regular y mantener el metabolismo de la grasa en el hígado, el tejido adiposo y los intestinos. Participan en reacciones hidrolíticas. LPL actúa en el estado de la Fed cuando las grasas están presentes en abundancia y dirige que las grasas se hidrolan para que se almacenen. HSL actúa en el estado de ayuno para romper las tiendas de grasa para producir ácidos grasos libres para la producción de energía. Por lo tanto, una deficiencia de estas enzimas puede conducir a desequilibrios en el metabolismo de las grasas.

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Referencia:

1. Bernlohr, David A., y melanie a. Simpson. “Metabolismo de tejido adiposo y lipídicos."Bioquímica de lípidos, lipoproteínas y membranas nuevas bioquímicas integrales, 1996, PP. 257-281.
2. Bernlohr, David A., y melanie a. Simpson. “Metabolismo de tejido adiposo y lipídicos."Bioquímica de lípidos, lipoproteínas y membranas nuevas bioquímicas integrales, 1996, PP. 257-281.
3. Kraemer, Fredrick y Wen-Jun Shen. "Nutrición y metabolismo."Nutrición y metabolismo, vol. 3, no. 1, 2006, P. 12.

Imagen de cortesía:

1. Descripción general ANGPTL4 'por Sander Kersten (CC BY-SA 3.0) a través de Commons Wikimedia
2. 'Metabolismo1' por Cruithne9 (CC BY-SA 4.0) a través de Commons Wikimedia