Diferencia entre metaloenzimas y enzimas activadas por metal
El diferencia clave entre metaloenzimas y enzimas activadas por metal es que el Las metaloenzimas tienen un ion metálico firmemente unido como cofactor, mientras que los iones metálicos en las enzimas activadas por metales no están firmemente unidos.
La actividad de algunas enzimas depende de los iones metálicos porque estos iones metálicos actúan como cofactores. Estas enzimas se encuentran en dos categorías principales como metaloenzimas y enzimas activadas por metal. Por lo tanto, estas enzimas son diferentes entre sí según la presencia o ausencia de iones metálicos bien unidos. Discutamos más detalles sobre estas enzimas.
CONTENIDO
1. Descripción general y diferencia de claves
2. ¿Qué son las metaloenzimas?
3. ¿Qué son las enzimas activadas por metal?
4. Comparación lado a lado: metaloenzimas vs enzimas activadas por metal en forma tabular
5. Resumen
¿Qué son las metaloenzimas??
Las metaloenzimas son enzimas que contienen un ion metálico bien unido. Este ion metálico forma enlaces coordinados con los aminoácidos de la enzima o con un grupo protésico. Además, actúa como una coenzima e imparte la actividad de la enzima. Al considerar la ubicación del ion metálico en la enzima, generalmente ocurre en una región específica en la superficie de la enzima. Por lo tanto, el ion no perturbe la unión del sustrato con el sitio activo. A veces, las enzimas requieren más de un ion metálico para su actividad. En raras ocasiones, también requieren dos iones metálicos diferentes. Los metales más comunes que involucran en esto son Fe, Zn, Cu y Mn. Las metaloenzimas que contienen centros de metales distintos de el hierro (centros no hemo) están extendidos en la naturaleza.
Figura 01: Acción enzimática
Ejemplos de metaloenzimas:
- Amilasa, la termolisina están unidas con ca2+ iones
- Dioldehidasa, la glicerol deshidratasa está unida con CO2+
- Citocromo c oxidasa, la dopamina-b-hidroxilasa contiene CU2+
- Catalasa, nitrógeno, peroxidasa, succinato deshidrogenasa contiene Fe2+
- Arginasa, histidina-amonia lyase, piruvato carboxilasa contiene MN2+
¿Qué son las enzimas activadas por metal??
Las enzimas activadas por metales son enzimas que tienen una mayor actividad debido a la presencia de iones metálicos. La mayoría de las veces, estos iones metálicos son monovalentes o divalentes. Sin embargo, estos iones no están estrechamente unidos con la enzima como en las metaloenzimas. El metal puede activar el sustrato, así que se involucre directamente con la actividad de la enzima. Estas enzimas requieren iones metálicos en exceso. Ej: alrededor de 2-10 veces mayor que la concentración de la enzima. Es porque no pueden unirse con el ion metal permanentemente. Sin embargo, estas enzimas pierden su actividad durante su purificación.
Ejemplos de enzimas meta activadas:
- La piruvato quinasa requiere k+
- Las fosfotransferasas requieren mg2+ o MN2+
¿Cuál es la diferencia entre metaloenzimas y enzimas activadas por metal??
Las metaloenzimas son enzimas que contienen un ion metálico bien unido. Como una característica única, tienen un ion metálico firmemente unido como el cofactor. Además, estas enzimas requieren uno o dos iones metálicos unidos a una región específica de la superficie de la enzima para su actividad. Las enzimas activadas por metales son enzimas que tienen una mayor actividad debido a la presencia de iones metálicos que no están firmemente unidos. Es la diferencia clave entre metaloenzimas y enzimas activadas por metal. Es decir, a diferencia de las metaloenzimas, las enzimas activadas por metal no tienen un ion metálico firmemente unido como cofactor. Además de eso, estas enzimas requieren una alta concentración de iones metálicos a su alrededor.
Resumen -Metaloenzimas vs enzimas activadas por metal
La enzima, para la cual la actividad depende de la presencia de iones metálicos, es de dos tipos; Ellos son, metaloenzimas y enzimas activadas por metal. La diferencia entre metaloenzimas y enzimas activadas por metal es que las metaloenzimas tienen un ion metálico firmemente unido como cofactor, mientras que los iones metálicos en las enzimas activadas por metal no están firmemente unidos.
Referencia:
1. "Metaloproteína."Wikipedia, Fundación Wikimedia, 23 de julio de 2018. Disponible aquí
2. "Metaloenzima."Egipcio Journal of Medical Human Genetics, Elsevier. Disponible aquí
Imagen de cortesía:
1.'Acción enzimática' por muessig - Trabajo propio, (CC By -Sa 3.0) a través de Commons Wikimedia
