¿Cuál es la diferencia entre el sitio alostérico y el sitio activo?

El diferencia clave entre el sitio alostérico y el sitio activo es que un sitio alostérico es una región de una enzima que permite que las moléculas activadoras o inhibidoras se unan a la enzima e activen o inhiban la actividad de la enzima, mientras que un sitio activo es una región de una enzima donde las moléculas de sustrato se unen y catalizan la reacción que da como resultado la reacción. la producción de productos particulares.

Las enzimas son proteínas que ayudan a las reacciones bioquímicas en el cuerpo humano. Uno de los roles más importantes de las enzimas es la digestión. Las enzimas también ayudan a respirar, construir músculos, función nerviosa y deshacerse de las toxinas en el cuerpo. Las enzimas tienen diferentes áreas en la estructura donde las moléculas pueden unirse y catalizar las reacciones. Los sitios alostéricos y los sitios activos son dos áreas diferentes en la estructura enzimática que facilitan la unión de las moléculas y las reacciones químicas posteriores.

CONTENIDO

1. Descripción general y diferencia de claves
2. ¿Qué es un sitio alostérico?  
3. ¿Qué es un sitio activo?
4. Similitudes: sitio alostérico y sitio activo
5. Sitio alostérico vs sitio activo en forma tabular
6. Resumen - Sitio alostérico vs Sitio Activo

¿Qué es un sitio alostérico??

El sitio alostérico es una región de una enzima que permite que las moléculas activadoras o inhibidores se unan a la enzima que activan o inhiben la actividad enzimática. Las enzimas funcionan a diferentes temperaturas dependiendo del medio ambiente. Varios factores, que incluyen calor, frío, pH, ubicación en el cuerpo y otras sustancias, influyen en la actividad enzimática además del sustrato principal. Hay algunas sustancias que se unen a la enzima en un sitio diferente que no sea el sitio activo normal. Estos sitios que permiten que otras sustancias se unan se conocen como sitios alostéricos. Los sitios alostéricos permiten que otras sustancias activen, inhiban o apagen la actividad enzimática. Esto sucede cuando otras sustancias se unen al sitio alostérico y cambian la confirmación o forma de la enzima.

Figura 01: sitio alostérico

Un ejemplo de activador alostérico es la unión de oxígeno a la hemoglobina. La unión alostérica del oxígeno a la hemoglobina cambia la confirmación de la hemoglobina y aumenta su afinidad por más oxígeno. Este proceso asegura que la hemoglobina transportará la cantidad máxima de oxígeno de áreas ricas en oxígeno como los pulmones. Otro ejemplo de inhibidor alostérico es un ATP en la respiración celular. Una enzima importante involucrada en la glucólisis es la fosfofructoquinasa. Esta enzima convierte ADP en ATP. Cuando hay demasiado ATP en la célula, ATP sirve como un inhibidor alostérico que se une al sitio alostérico de la fosfofructoquinasa para ralentizar la conversión de ADP a ATP.

¿Qué es un sitio activo??

El sitio activo es la región de una enzima donde las moléculas de sustrato se unen y experimentan una reacción para hacer productos. El sitio activo se divide en dos sitios distintos: sitio de unión y sitio calalítico. En el sitio de unión, los residuos de aminoácidos del sitio activo forman enlaces temporales con el sustrato. Por otro lado, en el sitio catalítico, los residuos de aminoácidos del sitio activo catalizan una reacción de ese sustrato.

Figura 02: Sitio activo

El sitio activo de una enzima generalmente tiene de tres a cuatro aminoácidos, mientras que se requieren otros aminoácidos en la enzima para mantener la estructura terciaria de la enzima. Un sitio activo de una enzima puede catalizar una reacción repetidamente ya que los residuos no se cambian al final de la reacción. Este proceso se logra normalmente reduciendo la energía de activación de la reacción. Por lo tanto, más sustratos tienen suficiente energía para sufrir una reacción química.

¿Cuáles son las similitudes entre el sitio alostérico y el sitio activo??

• El sitio alostérico y el sitio activo son dos áreas diferentes en la estructura enzimática que facilitan la unión de las moléculas y las reacciones químicas posteriores.
• Ambos sitios están formados por aminoácidos.
• Estos sitios tienen una forma única.
• Ambos sitios son muy importantes para la actividad enzimática y la reacción catalizada por enzimas.

¿Cuál es la diferencia entre el sitio alostérico y el sitio activo??

Allosteric site is a region of an enzyme that allows activator or inhibitor molecules to bind to the enzyme in order to activate or inhibit enzyme activity, while active site is a region of an enzyme where substrate molecules bind and catalyze the reaction resulting in the production of productos particulares. Por lo tanto, esta es la diferencia clave entre el sitio alostérico y el sitio activo. Además, los sitios alostéricos solo están presentes en enzimas alostéricas, mientras que los sitios activos están presentes en todas las enzimas.

La siguiente infografía presenta las diferencias entre el sitio alostérico y el sitio activo en forma tabular para la comparación de lado a lado.

Resumen -Sitio alostérico vs Sitio Activo

El sitio alostérico y el sitio activo son dos regiones diferentes en la estructura enzimática. El sitio alostérico es una región de una enzima que permite que las moléculas activadoras o inhibidoras se unan a la enzima que activan o inhiben la actividad enzimática, mientras que el sitio activo es una región de una enzima donde las moléculas de sustrato se unen y catalizan la reacción que resulta en la producción de particular de particular productos. Entonces, esta es la diferencia clave entre el sitio alostérico y el sitio activo.

Referencia:

1. "Sitio activo."Una descripción general | Temas de ciencias.
2. "¿Qué es un sitio alostérico de la enzima?? - Definición y biología." Estudiar.comunicarse.

Imagen de cortesía:

1. "Figura 06 05 05" de CNX OpenStax - (CC por 4.0) a través de Commons Wikimedia
2. "SIT SITO ACTIVO SI" de ARSID3 - Trabajo propio (CC BY -SA 4.0) a través de Commons Wikimedia