¿Cuál es la diferencia entre IgG IgM IGA IGE e IGD?

El diferencia clave Entre IgG IgM IGA IGE e IGD es el tipo de cadena pesada en cada anticuerpo. Mientras que IgG tiene un tipo γ de cadena pesada, IgM tiene un tipo μ de cadena pesada. En contraste, el IgA tiene un tipo α de cadena pesada, IGE tiene un tipo ε de cadena pesada e IGD tiene un tipo δ de cadena pesada.

La producción de anticuerpos tiene lugar en respuesta a un antígeno como parte de la activación de los mecanismos inmunes adaptativos en animales de nivel superior. La interacción anticuerpo-antígeno activa reacciones como aglutinación, neutralización, opsonización, activación del complemento y activación de células B que participan en la facilitación de un mecanismo de respuesta inmune contra un organismo extraño. Los anticuerpos varían en sus aspectos estructurales y funcionales.

CONTENIDO

1. Descripción general y diferencia de claves
2. ¿Qué es IgG?
3. Que es igm
4. ¿Qué es IGA?
5. Que es IGE
6. ¿Qué es IGD?
7. Similitudes -IgG IGM IGA IGE e IGD
8. IgG vs IgM vs IgA vs IGE vs IGD en forma tabular
9. Resumen -IgG vs IgM vs IGA vs IGE vs IGD

¿Qué es IgG??

La inmunoglobulina G o la IgG es la clase más común de inmunoglobulina que está presente en grandes cantidades en los líquidos tisulares y la sangre. Tiene una concentración sérica de más del 75%. El peso molecular de IgG es de 150,000 d. IgG es un monómero, y las cadenas pesadas de IgG pertenecen al tipo γ.

Figura 01: estructuras 2D y 3D de IgG

Hay dos sitios de unión a antígeno. Las subclases de IgG incluyen IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4. IgG es el único tipo de inmunoglobulina que puede cruzar la placenta. IgG participa en la inducción de la protección inmune desde la infancia como IgG también pasa de madre a bebé durante la lactancia. La función clave de IgG es participar en las reacciones inmunes de opsonización y neutralización. También participa en la activación de respuestas secundarias durante las reacciones inmunes.

Que es igm?

La inmunoglobulina M o IgM tiene una estructura de pentámero única y, por lo tanto, es el tipo de anticuerpo más grande. Tener un peso molecular de aproximadamente 900,000 d, representa casi el 10% del anticuerpo total en el suero. La estructura única del pentámero facilita 10 sitios de unión a antígeno. Las cadenas pesadas de IgM están compuestas del tipo μ. También tiene un enlace disulfuro característico que conecta cada monómero.

Figura 02: Activación de IgM en infecciones bacterianas

La función principal de IGM es activar la respuesta inmune primaria. También es un buen activador del sistema de complemento y participa en la aglutinación. Por lo tanto, IgM juega un papel importante en las infecciones bacterianas.

¿Qué es IGA??

La inmunoglobulina A o IGA es un anticuerpo dimérico que contiene un elemento especial llamado elemento secretor. Debido a su disposición estructural, el peso molecular es más que el de las clases de anticuerpos que tienen estructuras monoméricas. Es 385,000.00 D. Tiene 4 sitios de unión a antígeno con cadenas pesadas compuestas del tipo α. Tiene dos subclases: IGA1 e IGA2.

Figura 03: Estructura 3D de IGA

Debido a su capacidad para actuar como un elemento secretor, este tipo de anticuerpo se encuentra principalmente en las secreciones corporales como lágrimas, saliva, secreciones respiratorias e intestinales, y secreciones de la mucosa. Además, también está presente en el calostro. Alrededor del 15% del anticuerpo sérico total es responsable de la clase de anticuerpos IgA. IGA no participa en la activación del sistema de complemento; Sin embargo, su función principal es expresarse en el tejido, evitando la colonización de organismos extraños como las bacterias.

Que es IGE?

La inmunoglobulina E o IGE es el tipo de inmunoglobulina que se encuentra menos en el suero. Representa menos de 0.01 % de las inmunoglobulinas séricas totales. Su estructura es monomérica, y la cadena pesada está compuesta del tipo ε. Además, su peso molecular es de alrededor de 200,000 D. IGE tiene dos sitios de unión a antígeno similares a los de IgG.

Figura 04: Diferentes confirmaciones de IGE

La función principal de IGE es activar las reacciones de alergia en respuesta a afecciones como el asma y la fiebre del heno. En un aspecto más amplio, la activación de IgE se observa durante las reacciones de hipersensibilidad tipo I. En respuesta a la interacción anticuerpo-antígeno, se promueve la secreción de histaminas. No tiene la capacidad de activar el sistema de complemento. También juega un papel en la defensa contra las infecciones parásitas.

¿Qué es IGD??

La inmunoglobulina D o IGD también es una inmunoglobulina monomérica que tiene solo 2 sitios de unión a antígeno. Tiene el peso molecular más bajo, alrededor de 185,000 D. IGD representa sobre <0.5% of the total antibody concentration in the serum. The heavy chain is composed of the δ type. The role of IgD is not highly specific, but they mainly take part in activating B cells during the adaptive immune response. They do not activate the complement system. They are unable to cross the placenta.

¿Cuáles son las similitudes entre IgG IgM IGA IGE e IGD??

• Todos están compuestos de cadenas pesadas y cadenas ligeras.
• Son glicoproteínas.
• Además, todos los tipos de anticuerpos podrían facilitar la unión de anticuerpos-antígeno.
• Además, la unión a antibuerpos-antígeno se facilita debido a la presencia de sitios de unión a antígeno en todos los anticuerpos.
• Están presentes en el suero.
• Todos participan en la activación de respuestas inmunes adaptativas.
• Todos los anticuerpos podrían detectarse utilizando técnicas inmunes como Radio Immuno Ensay (RIA) o ensayo inmunosorbente ligado a enzimas (ELISA).
• Juegan un papel importante en el diagnóstico y la patología.

¿Cuál es la diferencia entre IgG IgM IGA IGE e IGD??

La diferencia clave entre IgG IgM IGE e IGD es el tipo de cadena pesada que posee cada tipo de anticuerpo. IgG tiene el tipo γ de cadena pesada; IgM tiene el tipo μ de cadena pesada; IgA tiene un tipo α de cadena pesada; IGE tiene un tipo ε de cadena pesada, e IGD tiene un tipo δ de cadena pesada. Además, sus arreglos estructurales también varían, lo que resulta en pesos moleculares variados para cada tipo de anticuerpo. Además, la forma en que actúa cada anticuerpo también varía. Si bien IgG e IgM pueden activar el sistema de complemento, los otros tipos de anticuerpos no son capaces de hacerlo. Además, solo IgG puede cruzar la placenta.

La siguiente infografía presenta las diferencias entre IgG IgM IgA IGE e IGD en forma tabular para la comparación de lado a lado.

Resumen -IgG vs IgM vs IGA vs IGE vs IGD

Los anticuerpos se derivan de las células B, y juegan un papel importante en la inmunidad adaptativa. Hay cinco clases principales de anticuerpos que difieren principalmente en función del tipo de cadena pesada que poseen. IgG IgM IgA e IGD tienen tipos γ, μ, α, ε y Δ de cadenas pesadas, respectivamente. Además, también difieren en sus estructuras, ya que IgG, IGE e IGD alcanzan estructuras monoméricas, IgM alcanza una estructura pentamérica e IgA alcanza una estructura dimérica. La forma en que activan las respuestas inmunes también es diferente entre las diferentes clases de anticuerpos. IgG e IgM son capaces de activar el sistema de complemento, pero los otros tipos no son. Entonces, este es el resumen de la diferencia entre IgG IgM IGA IGE e IGD.

Referencia:

1. Schroeder, Harry W y Lisa Cavacini. "Estructura y función de las inmunoglobulinas."The Journal of Allergy and Clinical Inmunology, u.S. Biblioteca Nacional de Medicina, febrero. 2010.
2. Vaillant, ángel a. Justiz. "Inmunoglobulina."StatPearls. U.S. Biblioteca Nacional de Medicina, 12 de octubre. 2021.

Imagen de cortesía:

1. "2220 Estructura de cadena cuatro de una estructura genérica de anticuerpo -Igg2" por OpenStax College - Anatomía y fisiología, Sitio web de Connexions. 19 de junio de 2013. (CC por 3.0) a través de Commons Wikimedia
2. "Anticuerpos de inmunoglobulina (IgM) que se unen a los epítopos de antígeno adyacentes en la superficie de las células bacterianas" por SA1590 - Trabajo propio (CC BY -SA 4.0) a través de Commons Wikimedia
3. "Estructura 3D de IGA2 secretor" por Mcortnghh - Trabajo propio (CC By -SA 4.0) a través de Commons Wikimedia
4. "Mode de Foncionnement du Récepteur fc Avec une Immunoglobuline E" de Ben Mkaddem Sanae, Benhamou Marc, Monteiro Renato C.Comprensión de la participación del receptor FC en enfermedades inflamatorias: desde mecanismos hasta nuevas herramientas terapéuticas. Fronteras en inmunología 10,2019, página 811 (CC BY-SA 4.0) a través de Commons Wikimedia